文章基本信息
标题：不同热处理对水牛乳酪蛋白结构和加工性质的影响
英文标题：Effect of Different Heat Treatments on the Structure and Processing Properties ofBuffalo Milk Casein
作者：杨攀，李玲，黄丽，但霞，黄子珍，曾庆坤（通讯作者）
单位：广西壮族自治区水牛研究所（南宁 530001）
期刊：现代食品科技（Modern Food Science and Technology）
发表时间：2024年第40卷第12期
DOI：10.13982/j.mfst.1673-9078.2024.12.1192
资助项目：国家重点研发计划、广西科技基地和人才专项等。
研究背景
水牛乳作为一种高蛋白乳源（平均蛋白含量约4.5%），其酪蛋白占比超过80%，且以胶束形式存在（直径70~200 nm），结构与牛乳存在差异（如胶束更大、水合作用较弱）。热处理是乳品加工的关键步骤，常见方式包括65℃30min、80℃15s、95℃5min和135℃4s等，但热处理在杀灭微生物的同时，会改变乳蛋白结构，可能导致脂肪上浮、蛋白质沉淀等问题，影响产品稳定性。国内外对牛乳和羊乳酪蛋白的热处理研究较多，但对水牛乳酪蛋白的系统研究较少。本研究旨在填补这一空白，探究不同热处理对水牛乳酪蛋白结构（如二级、三级结构）和加工性质（如起泡性）的影响，为提升水牛乳制品的生产稳定性提供理论依据。
研究方法
本研究以生水牛乳为原料，设置5种处理条件：4℃冷藏（对照）、65℃30min（低温长时杀菌）、80℃15s（高温短时杀菌）、95℃5min（酸乳热处理）和135℃4s（超高温瞬时灭菌）。酪蛋白通过脱脂、乙酸调节pH至4.6后离心提取，并冻干保存。主要测定方法包括：
SDS-PAGE电泳：分析蛋白聚合情况，分为还原和非还原条件。 扫描电镜：观察酪蛋白表面结构（×10000倍数）。 粒径测定：使用纳米激光粒度仪测量平均粒径。 傅里叶变换红外光谱：分析二级结构（如α-螺旋、β-折叠含量）。 表面疏水性测定：采用ANS荧光探针法。 三级结构测定：通过荧光分光光度计分析色氨酸微环境。 起泡性和稳定性测定：通过高速剪切后计算泡沫体积变化。 数据采用IBM SPSS 22.0进行统计分析，显著性水平为P<0.05。
研究结果
3.表面结构破坏：扫描电镜显示，65℃时酪蛋白出现无规则小结构；80℃时开始凝聚；135℃时胶束断裂，转为聚集状态，表明高温破坏严重（图3）。
4.二级结构变化：傅里叶红外光谱分析表明，135℃时α-螺旋和β-折叠含量显著下降（最低分别为13.76%和35.84%），β-转角增加至39.78%，规则结构向无规则转变（图4）。例如，80℃时α-螺旋含量反而升高，与后续功能性质相关。
5.表面疏水性增强：随温度升高，疏水性增加，135℃时达258.96（对照为237.68），因高温暴露疏水基团（图5）
6.三级结构改变：荧光强度在80℃时最高（582.44），135℃时最低（546.42），且发生红移，说明热处理影响色氨酸微环境（图6）。
7.加工性质优化：起泡性和稳定性在80℃时最高（起泡性137.33%，稳定性32.33%），但95℃和135℃时下降，可能与蛋白聚集有关（图7）。
研究结论
1.巴氏杀菌（80℃）条件最佳：对酪蛋白结构影响较小，且显著提升起泡性和稳定性（如起泡性达137.33%），适合需要功能性质的加工场景。
2.超高温灭菌（135℃）负面影响大：导致蛋白聚集、粒径增大、二级结构破坏（规则结构含量从53.75%降至49.59%），从而降低产品稳定性，但杀菌效果强，适用于长保质期产品。
3.理论价值：结果为水牛乳制品生产中的热处理条件选择提供了依据，强调控制温度以避免蛋白变性，提升加工稳定性。
